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酶分子除活性中心部位和必需基团外，其他部位对酶的催化作用是不必需的。

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K_m值是酶的一种特征常数，有的酶虽可以有几种底物，但其K_m值都是固定不变的。

别构酶调节机制中的齐变模式更能解释负协同效应。

反竞争性抑制作用的特点是K_m值变小，V_max也变小。

对于正协同效应的酶而言，任何底物浓度下少量的底物浓度变化都可使酶反应速度有极大的变化。